Références
Auteurs : Malkowski M.G., Ginell S.L., Smith W.L., Garavito R.M.,
Publication :
"The productive conformation of arachidonic acid bound to prostaglandin synthase."
in Science 2000 nº289
pages 1933-1937 PubMed
Source : PDB Identifiant : 1DIY
Classification
Organisme d'origine : Mouton
Catégorie :
organique >
protide >
protéine >
enzyme >
oxydoréductase >
Cyclooxygénase ovine (cox1) et son substrat, l'acide arachidonique
Description
La cyclooxygénase-1 (COX 1), est une enzyme découverte en 1971, qui catalyse la transformation de l’acide arachidonique en prostaglandines. Ces métabolites sont à l'origine des processus inflammatoires. L'enzyme est exprimé de façon non spécifique dans tous les tissus de mammifères. L'aspirine est un inhibiteur de cette enzyme et des processus inflamatoires dont elle est responsable.
Le modèle comporte une seule chaîne protéique. Le substrat est identifié dans le modèle sous l'appellation ACD.
Figure 1 : Cyclooxygénase affichée en sphères. L'acide arachidonique est coloré en vert.Le site actif a une forme de canal dans laquelle la longue chaîne carbonnée de l'acide arachidonique est déroulée en forme de L. La réaction d'oxydoréduction est catalysée par l'acide aminé tyrosine en position 385. Elle nécessite la présence de dioxygène fixé par un groupement hème.
Figure 2 : Cyclooxygénase affichée en spaghettis. La tyrosine 385 (en jaune) est localisée entre l'hème (en rose) et l'acide arachidonique (en vert). La sérine 530, cible de l'aspirine, est repérée en sphères bleues.
Figure 3 : Coupe au travers du complexe entre cyclooxygénase et acide arachidonique, obtenue au niveau du site actif. Les colorations sont les mêmes que sur la figure précédente.Visualisation en ligne
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