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Première publication : 14/12/2009 - Dernière mise à jour : 17/12/2009
Contribution réalisée par : Vincent AUDEBERT

Hémoglobine bovine en présence de monoxyde de carbone

Références

Auteurs : Aranda R., Cai H., Worley C.E., Levin E.J., Li R., Olson J.S., Phillips G.N., Richards M.P.,
Publication :
"Structural analysis of fish versus mammalian hemoglobins: Effect of the heme pocket environment on autooxidation and hemin loss." in Proteins 2008 nº75 pages 217-230 PubMed

Source : PDB Identifiant : 2QSS

Classification

Organisme d'origine : Boeuf
Catégorie :
organique > protide > protéine > transporteur > transport d'oxygène > globine > hémoglobine > Hémoglobine bovine en présence de monoxyde de carbone
organique > autres > porphyrine > hème > Hémoglobine bovine en présence de monoxyde de carbone

Description

Ce modèle moléculaire permet de mettre en évidence l'affinité du monoxyde de carbone pour le fer présent dans l'hème de l'hémoglobine.

Cette affinité est 240 fois plus forte que celle de l'oxygène et fait que l'intoxication au monoxyde de carbone est une des principales causes d'empoisonnement. La demi vie de la Hb-CO est d'environ 5 heures. L'administration d'oxygène éventuellement par l'utilisation d'un caisson hyper-barre  permet de maintenir un taux de dioxygène dissout suffisant pendant cette durée en cas d'intoxication.

poche_heme
Poche de l'hème en coupe. Mise en évidence de la fixation du monoxyde de carbone
sur l'atome de Fer de l'hème

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    Chaîne Séquence
    Phylogène
    Anagène
    A
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    B
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    C
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    D
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