Références
Auteurs : Aranda R., Cai H., Worley C.E., Levin E.J., Li R., Olson J.S., Phillips G.N., Richards M.P.,
Publication :
"Structural analysis of fish versus mammalian hemoglobins: Effect of the heme pocket environment on autooxidation and hemin loss."
in Proteins 2008 nº75
pages 217-230 PubMed
Source : PDB Identifiant : 2QSS
Classification
Organisme d'origine : Boeuf
Catégorie :
organique >
protide >
protéine >
transporteur >
transport d'oxygène >
globine >
hémoglobine >
Hémoglobine bovine en présence de monoxyde de carbone
organique >
autres >
porphyrine >
hème >
Hémoglobine bovine en présence de monoxyde de carbone
Description
Ce modèle moléculaire permet de mettre en évidence l'affinité du monoxyde de carbone pour le fer présent dans l'hème de l'hémoglobine.
Cette affinité est 240 fois plus forte que celle de l'oxygène et fait que l'intoxication au monoxyde de carbone est une des principales causes d'empoisonnement. La demi vie de la Hb-CO est d'environ 5 heures. L'administration d'oxygène éventuellement par l'utilisation d'un caisson hyper-barre permet de maintenir un taux de dioxygène dissout suffisant pendant cette durée en cas d'intoxication.
Poche de l'hème en coupe. Mise en évidence de la fixation du monoxyde de carbone
sur l'atome de Fer de l'hème
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