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Première publication : 10/07/2012 - Dernière mise à jour : 22/10/2012
Contribution réalisée par : Paul PILLOT

Amylase pancréatique humaine mutée (Asp197Ala)

Références

Auteurs : Rydberg, E.H., Li, C., Maurus, R., Overall, C.M., Brayer, G.D., Withers, S.G.
Publication :
"Mechanistic Analyses of Catalysis in Human Pancreatic Alpha-Amylase: Detailed Kinetic and Structural Studies of Mutants of Three Conserved Carboxylic Acids" in Biochemistry 2002 nº41 pages 4492-502 PubMed

Source : PDB Identifiant : 1kbk
Modification :Suppression des molécules d'eau et d'un groupement NAG

Classification

Organisme d'origine : Homme
Catégorie :

Description

Ce modèle présente une molécule d'amylase pancréatique humaine mutée au niveau de l'acide aspartique en position 197, remplacé par une alanine.
L'acide aspartique est un acide aminé à chaîne latérale acide tandis que l'alanine possède une courte chaîne latérale hydrophobe.

Figure 1 : localisation de l'acide aminé muté

Cet acide aminé fait partie des 3 acides aminés du site catalytique de l'enzyme, responsables de la réaction d'hydrolyse des liaisons osidiques entre unités de glucose de l'amidon. Les autres acides aminés sont Glu233 et Asp300.

Les essais expérimentaux ont montré une diminution par un facteur 100 000 de l'activité enzymatique par cette mutation, ce qui correspond à une disparition quasi totale de la catalyse. Selon les auteurs, Asp197 jouerait le rôle stratégique de nucléophile au cours de la réaction.

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