Références
Auteurs : Fermi G., Perutz M.F., Shaanan B., Fourme R.
Publication :
"The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74 A resolution"
in J.Mol.Biol. 1984 nº175
pages 159-174 PubMed
Source : PDB Identifiant : 2HHB
Classification
Organisme d'origine : Homme
Catégorie :
organique >
protide >
protéine >
transporteur >
transport d'oxygène >
globine >
hémoglobine >
Hémoglobine humaine désoxygénée
organique >
protide >
protéine >
transporteur >
transport d'oxygène >
globine >
hémoglobine >
globine alpha >
Hémoglobine humaine désoxygénée
organique >
protide >
protéine >
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transport d'oxygène >
globine >
hémoglobine >
globine bêta >
Hémoglobine humaine désoxygénée
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Hémoglobine humaine désoxygénée
Description
Chaque molécule d’hémoglobine est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) composées chacune de 141 acides aminés et deux chaînes bêta (ou globines bêta) de 146 acides aminés. Chacune des chaînes adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse et ménageant une « poche » superficielle dans laquelle se trouve logé le hème. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte de liaisons dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.
Bien que les chaînes alpha et bêta aient des séquences différentes, elles présentent des structures tertiaires assez similaires.
Illustrations : globine alpha (à droite) globine beta (à gauche)
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