Références
Source :
Classification
Organisme d'origine : Homme
Catégorie :
organique >
autres >
porphyrine >
hème >
Hème oxygéné extrait de l'hémoglobine humaine
Description
Chaque molécule d’hémoglobine est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) composées chacune de 141 acides aminés et deux chaînes bêta (ou globines bêta) de 146 acides aminés. Chacune des chaînes adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse et ménageant une « poche » superficielle dans laquelle se trouve logé le hème. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte de liaisons dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.
L’oxygénation de l’hémoglobine provoque une modification de sa conformation tridimensionnelle : la molécule d’oxyhémoglobine est un peu plus compacte que celle de la désoxyhémoglobine ; les hèmes subissent des modifications spatiales lors de la fixation du dioxygène, l’atome de fer se déplace.
Une molécule d'hème est liée à chacune des sous-unités. Il s'agit d'une molécule plane, ou légérement bombée, elle est constituée par une protoporphyrine ayant à son centre un atome de fer. La protoporphyrine est formée de quatre cycles pyrroliques unis par l'intermédiaire de ponts méthénylés (-CH=) et substitués par des groupes méthyl, propionate et vinyl dont la disposition est caractéristique du type IX .
Dans l'oxyhémoglobine, l'atome de fer présente six liaisons de coordinence : quatre interviennent dans la structure de l'hème, la cinquième amarre l'hème à la globine au niveau de l'histidine F8 (histidine proximale) et la sixième fixe une petite molécule tel l'oxygène, appelé "ligand". Ce ligand est en rapport avec l'histidine E7 (histidine distale). Dans la désoxyhémoglobine, où aucun ligand n'occupe la face distale de l'hème, le fer est pentacoordonné. Par suite d'une distribution différente des électrons dans les couches périphériques, le volume de cet atome augmente. Ces changements de taille sont à la base même des mécanismes de modification de configuration de la structure protéique accompagnant la fixation d'oxygène.
Le rôle de la protéine entourant l'hème peut très schématiquement se résumer à une mise en position optimale de la molécule d'oxygène, une protection contre l'oxydation et une modulation de la fonction oxyphorique.
L'oxygénation modifie la structure de la molécule. La fixation d'une molécule d'oxygène sur une sous-unité entraine des modifications au niveau de la poche de l'hème, qui se répercutent sur l'extrémité C-terminale de la chaîne b et ainsi sur les contacts entre sous-unités. Un mouvement de glissement et de rotation se produit ainsi au niveau de l'interface a1b2. La conformation T (ou Tense) correspond à la forme désoxygénée et la conformation R (Relax) à la forme oxygénée.Lors de la transition de la configuration désoxygénée vers la configuration oxygénée, le 2,3-DPG est expulsé de la cavité centrale.
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