Références
Source :
Classification
Organisme d'origine : Homme
Catégorie :
organique >
autres >
porphyrine >
hème >
Hème désoxygéné extrait de l'hémoglobine humaine
Description
Chaque molécule d’hémoglobine est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) composées chacune de 141 acides aminés et deux chaînes bêta (ou globines bêta) de 146 acides aminés. Chacune des chaînes adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse et ménageant une « poche » superficielle dans laquelle se trouve logé le hème. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte de liaisons dues aux chaînes latérales hydrophobes des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.
Illustration : Hémoglobine humaine
Illustration : Une globine alpha en ruban colorée par hélice (hème en rouge, fer en bleu)
L’oxygénation de l’hémoglobine provoque une modification de sa conformation tridimensionnelle : la molécule d’oxyhémoglobine est un peu plus compacte que celle de la désoxyhémoglobine ; les hèmes subissent des modifications spatiales lors de la fixation du dioxygène, l’atome de fer se déplace.
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